Продукты

γ-Глутамилтранспептидазы (γ-ГТ) расщепляют γ-глутамиламидную связь глутатиона и переносят высвободившуюся γ-глутамильную группу на воду (гидролиз) или акцепторные аминокислоты (транспептидация).Эти вездесущие ферменты играют ключевую роль в биосинтезе и деградации глутатиона, а также в детоксикации ксенобиотиков.Здесь мы сообщаем о кристаллической структуре Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) с разрешением 3Å и ее комплексе с l-Glu.Рентгеновские структуры подтверждают, что BlGT принадлежит к суперсемейству N-концевых нуклеофильных гидролаз, и показывают, что белок обладает открытой расщелиной в активном центре, сходной с таковой, описанной для гомологичного фермента из Bacillus subtilis, но отличной от тех, которые наблюдаются для человеческой γ-GT и для γ-ГТ других микроорганизмов.Данные предполагают, что связывание l-Glu индуцирует переупорядочение С-концевого хвоста большой субъединицы BlGT и позволяет идентифицировать группу кислотных остатков, которые потенциально участвуют в распознавании иона металла.Роль этих остатков в конформационной стабильности BlGT была изучена путем характеристики автопроцессинга, ферментативной активности, химической и термической денатурации четырех новых одиночных мутантов Ala.Результаты показывают, что замена Asp568 на Ala влияет как на аутопроцессинг, так и на структурную стабильность белка.