Продукты

Инфракрасная спектроскопия использовалась для картирования взаимодействий субстрат-белок: конформационные изменения Са(2+)-АТФазы саркоплазматического ретикулума при связывании нуклеотидов и фосфорилировании АТФазы отслеживались с использованием субстратной АТФ и аналогов АТФ (2'-дезокси-АТФ, 3 '-дезокси-АТФ и инозин 5'-трифосфат), которые были модифицированы по определенным функциональным группам субстрата.Модификации 2'-ОН, 3'-ОН и аминогруппы аденина снижают степень индуцированного связыванием конформационного изменения АТФазы, причем особенно сильные эффекты наблюдаются для двух последних.Это демонстрирует структурную чувствительность комплекса нуклеотид-АТФаза к индивидуальным взаимодействиям между нуклеотидом и АТФазой.Все изученные группы важны для связывания, и взаимодействия данной группы лигандов с АТФазой зависят от взаимодействий других групп лигандов.Фосфорилирование АТФазы наблюдалось для ИТФ и 2'-дезокси-АТФ, но не для 3'-дезокси-АТФ.Нет прямой связи между степенью конформационного изменения при связывании нуклеотидов и скоростью фосфорилирования, показывающей, что полная степень конформационного изменения, вызванного АТФ, не является обязательной для фосфорилирования.Как наблюдается для комплекса нуклеотид-АТФаза, конформация первого промежуточного соединения фосфорилированной АТФазы E1PCa(2) также зависит от нуклеотида, указывая на то, что состояния АТФазы имеют менее однородную конформацию, чем предполагалось ранее.